Wat zijn eiwitten:
Eiwitten zijn polypeptiden gerangschikt in driedimensionale, stabiele en functionele structuren. In die zin zijn polypeptiden ketens van peptiden en de laatste zijn ketens van aminozuren.
Op biologisch niveau worden ze geïdentificeerd 20 soorten aminozuren die de verschillende sequenties en dus de verschillende eiwitten vormen.
In de biochemie zijn eiwitten veelzijdige moleculen die, afhankelijk van de volgorde van de aminozuren en hun zijketen of R-groep, het type en de functie van het eiwit zullen worden gedefinieerd.
Met betrekking tot het bovenstaande nemen eiwitten verschillende functies aan, zoals ze zijn bijvoorbeeld katalysatoren van biochemische reacties in de vorm van enzymen, controllers van fysiologische processen in de vorm van hormonen, ze coördineren biologische activiteiten zoals insuline, en nog veel meer.
Een volwassen, functioneel eiwit passeert eerst het ribosoom in het proces dat bekend staat als eiwitsynthese of translatie. Vervolgens moet het een juiste driedimensionale vorm aannemen, de onttrekking of combinatie met andere polypeptiden verwerken en naar de plaats worden getransporteerd waar het zijn functies zal uitoefenen.
Aan de andere kant heet het denaturatie van een eiwit het proces waarbij de structuur van het eiwit een wijziging ondergaat die zijn functies uitschakelt, zoals bijvoorbeeld de denaturatie van albumine, aanwezig in eiwit, dat wit wordt als het wordt gekookt.
De modificatie, classificatie en transport van eiwitten en lipiden in eukaryote cellen (met een gedefinieerde celkern) vindt meestal plaats in het endomembraansysteem gevormd door: het endoplasmatisch reticulum (ER), het Golgi-apparaat, lysosomen (dierlijke cel), de vacuolen (plantaardige cel) en de cel of het plasmamembraan.
Eiwitkenmerken
Op biologisch niveau worden eiwitten gekenmerkt doordat ze zijn samengesteld uit 20 verschillende soorten aminozuren, genaamd alfa-aminozuren.
De polypeptiden waaruit eiwitten bestaan, zijn gebouwd op ribosomen door het proces van eiwitsynthese of -translatie.
Bovendien hebben de polypeptideketens waaruit de eiwitten bestaan directionaliteit, aangezien de kop van een aminozuurketen altijd wordt gedefinieerd door het AUG-initiatiecodon en 3 soorten staarten of terminatiecodons, namelijk UAA, UAG of UGA. Deze informatie wordt geleverd door het boodschapper-RNA (mRNA).
Eiwitten worden gekenmerkt doordat ze overal in het heelal aanwezig zijn. In de biochemie en evolutionaire genetica vormen veranderingen in eiwitten in levende organismen en in de ruimte de basis voor belangrijk wetenschappelijk onderzoek.
Chemische structuur van eiwitten
Eiwitten zijn opgebouwd uit lineaire ketens van aminozuren. Aminozuren zijn verbonden door a peptidebinding tussen de koolstof (C) van de carboxylgroep (COOH) van het eerste aminozuur en de stikstof (N) van de aminogroep (NH2) van het tweede aminozuur. Deze vereniging vormt wat een peptide wordt genoemd.
Een keten van peptiden wordt een polypeptide genoemd en een of meer ketens van polypeptiden vormen een eiwit.
Structuurniveaus in eiwitten
Eiwitten worden geclassificeerd volgens de niveaus die door hun structuren worden aangenomen, verdeeld in primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur:
Primaire structuur van eiwitten
De primaire structuur van eiwitten wordt bepaald door de bindingsvolgorde van de aminozuren. Deze sequenties worden gedefinieerd door de informatie in boodschapper-RNA (mRNA) en transfer-RNA (tRNA), gesynthetiseerd of vertaald op ribosomen.
Secundaire structuur van eiwitten
De secundaire structuur van eiwitten bepaalt de interacties tussen de polypeptiden die aanwezig zijn in de eiwitruggengraat, zoals:
- het parallelle a-gevouwen vel of vel van parallelle polypeptideskeletten;
- de antiparallelle ß gevouwen vel parallelle skeletten maar in tegengestelde richtingen; Y
- de helixvormen of ook wel helix . genoemd alfa waarvan de schakels een spiraalvormig skelet genereren.
Tertiaire structuur van eiwitten
De tertiaire structuur van eiwitten specificeert de interacties tussen de zijketens, waarbij bijvoorbeeld ionische bindingen en waterstofbruggen worden gevormd. Deze structuren zijn gevestigd in eiwitten van meer dan één polypeptideketen.
Quaternaire structuur van eiwitten
De quaternaire structuur van eiwitten definieert hoe verschillende polypeptideketens aan elkaar zijn bevestigd of gerangschikt. Het zijn kenmerken van complexere eiwitten zoals hemoglobine.
Eiwitten en hun functies
Eiwitten zijn van vitaal belang moleculen in levende wezens, omdat ze verschillende vormen aannemen om vitale functies uit te voeren. Hier zijn enkele functies met voorbeelden van de eiwitten die ze vervullen:
- Spijsverteringsenzymen- Degraderen van voedingsstoffen zoals amylase, lipase en pepsine.
- Peptide hormonenZe sturen chemische signalen om fysiologische processen zoals insuline en glucagon te controleren of te nivelleren. Deze verschillen van op steroïde (lipide) gebaseerde hormonen.
- structurele eiwitten- Helpt bij beweging en vormgeving zoals actine, tubuline en keratine van het cytoskelet en collageen.
- Drager eiwitten: verdringing van stoffen zoals hemoglobine die zuurstof door het bloed en de lymfe transporteert.
- Antilichamen: verdedigt het organisme tegen externe pathogenen.
